L-organizzazzjoni strutturali tal-livelli molekula proteina: struttura sekondarja ta 'proteina

Il-bażi tal-istruttura ta 'proteini u proteids tal-katina polypeptide, u l-molekula proteina jista' jikkonsisti minn wieħed, tnejn jew aktar ċirkwiti. Madankollu, il-proprjetajiet fiżiċi, bijoloġiċi u kimiċi tal bijopolimeri huma kkawżati mhux biss struttura kimika ġenerali li jista 'jkun "sens", iżda wkoll minn livelli oħra tal-organizzazzjoni tal-molekuli proteina.

L-istruttura primarja ta 'proteina huwa determinat mill-kompożizzjoni aċidu amino kwalitattiva u kwantitattiva. bonds peptide huma l-bażi tal-istruttura primarja. Għall-ewwel darba din l-ipoteżi suġġerit fl-1888 A. Ya. Danilevsky, u aktar tard suspetti tiegħu kienu kkonfermati mill-sintesi ta 'peptidi li hija mwettqa mill E. Fischer. L-istruttura tal-molekuli proteina fid-dettall investigat A. Ya. Danilevskim u E. Fischer. Skond din it-teorija, il-molekuli proteina jikkonsisti f'għadd kbir ta 'residwi amino aċidi li huma konnessi mill-bonds peptide. molekula proteina jista 'jkollhom ktajjen wieħed jew aktar polypeptide.

Meta l-istrutturi ewlenin ta 'proteini użati għall-aġenti kimiċi tat-test u l-enżimi proteolitiċi. Għalhekk, bl-użu tal-metodu ta 'Edman huwa konvenjenti ħafna li jiġu identifikati l-aċidi amino terminali.

L-istruttura sekondarja tal-proteina turi konfigurazzjoni spazjali tal-molekula proteina. Hemm huma t-tipi li ġejjin istruttura sekondarji: alpha-helix, beta-spirali, spirali kollaġen. Xjentisti sabu li l-aktar karatteristiku tal-istruttura alpha-helix mill-peptidi.

L-istruttura sekondarja tal-proteina ikun stabilizzat permezz ta 'bonds idroġenu. L-aħħar jinqalgħu bejn il atomi tal-idroġenu magħqudin ma 'atomu tan-nitroġenu electronegative ta' bond peptide waħda, u atomu ossiġnu karbonil tar-raba 'wieħed mill-aċidi amino tagħha, u huma diretti tul il-spirali. kalkoli enerġija juru li l-polimerizzazzjoni ta 'dawn l-aċidi amino huwa aktar effiċjenti dritt alpha-helix, li huwa preżenti fil-proteini indiġeni.

L-istruttura sekondarja ta 'proteina: struttura beta-folja

ktajjen polypeptide fl-beta-jingħalaq huma estiżi kompletament. Beta-jingħalaq huma ffurmati bl-interazzjoni bejn żewġ bonds peptide. Din l-istruttura hija karatteristika proteini fibrużi (keratin, fibroin, eċċ). B'mod partikolari, beta-keratin kkaratterizzata minn arranġament parallel ta 'ktajjen polypeptide li huma stabbli aktar minn interchain bonds disulfide. Il-ktajjen polypeptide fibroin ħarir ġirien huma antiparallel.

L-istruttura sekondarja tal-proteina: spirali kollaġen

Il-formazzjoni tikkonsisti fi tliet ktajjen tropocollagen spiralized, li jkollha forma virga. Spiralized curl katina u jiffurmaw superhelix. Helix stabilizzati permezz bonds idroġenu bejn l-idroġenu tal-peptide jseħħu amino residwu aċidu amminiku fil-katina waħda u l-ossiġnu tal-grupp tal-karbonil tar-residwu aċidu amminiku tal-katina tal-ieħor. istruttura kollaġen Ippreżentat jagħti qawwa għolja u elastiċità.

L-istruttura terzjarja tal-proteina

Ħafna proteini fl-istat nattiva huma istruttura kompatti ħafna, li hija determinata mill-forma, id-daqs, u polarità ta 'l-radikali aċidu amino, u s-sekwenza aċidu amminiku.

Influwenza sinifikanti fuq il-formazzjoni ta 'konformazzjoni proteina indiġeni, jew strutturi terzjarji jkollhom interazzjonijiet idrofobiċi u joniċi, bonds idroġenu, eċċ .. Taħt l-azzjoni ta' dawn il-forzi jinkiseb konformazzjoni termodinamikament spedjenti tal-molekula proteina u l-istabbilizzazzjoni tagħha.

L-istruttura kwaternarju

Dan it-tip ta 'struttura tal-molekula hija r-riżultat ta' assoċjazzjoni ta 'diversi subunitajiet f'kumpless molekula waħda. Il-kompożizzjoni ta 'kull subunit jinkludi strutturi primarji, sekondarji u terzjarji.