Denaturazzjoni proteina

Konformazzjoni (struttura) tal-katina peptide hija ordnata u huwa uniku għal kull proteina. Fil-kundizzjonijiet speċjali hemm differenza numru kbir ta 'titoli li jistabbilizzaw l-istruttura spazjali tal-molekula kompost. Bħala riżultat, id-differenza kompletament-molekula sħiħa (jew parti sostanzjali minnhom) jieħu l-forma ta 'coil każwali. Dan il-proċess huwa msejjaħ "denaturazzjoni". Din il-bidla jistgħu jqanqlu s-sħana minn sittin sa tmenin gradi. Għalhekk, kull molekula, id-differenza li tirriżulta tista 'tkun differenti fil-konformazzjoni mill-ieħor.

Denaturazzjoni ta 'proteini sseħħ taħt l-influwenza ta' kull aġent li kapaċi jeqred bonds mhux kovalenti. Dan il-proċess jista 'jseħħ f'kundizzjonijiet alkalini jew aċidużi, fuq il-wiċċ tat-taqsima fażi, taħt l-azzjoni ta' xi komposti organiċi (fenoli, alkoħol u oħrajn). denaturazzjoni proteina jista 'jseħħ taħt l-influwenza ta' klorur guanidinium jew l-urea. aġenti imsemmija jiffurmaw rabtiet dgħajfa (idrofobiċi, ijoniċi, idroġenu) ma karbonil jew amino gruppi tal-sinsla peptide ma 'numru ta' gruppi ta 'residwi amino aċidi, tissostitwixxi tagħhom stess disponibbli proteina bonds idroġenu fi ħdan il-molekuli. Bħala riżultat, bidla sseħħ fl-istruttura sekondarja u terzjarja.

Reżistenza għal aġenti ta 'denaturazzjoni jiddependi prinċipalment fuq il-preżenza fil-molekula tal-komposti tal-proteina ta' bonds disulfide. inibitur tripsin għandu tliet bonds S - S. Bil-kondizzjoni ta 'rkupru ta' denaturazzjoni proteina sseħħ mingħajr influwenzi oħra. Jekk sussegwentement tpoġġi l-konnessjoni f'kundizzjonijiet fejn il-ossidazzjoni isir SH-gruppi ta 'cysteine u l-formazzjoni ta' bonds disulfide, il konformazzjoni oriġinali hi restawrata. Il-preżenza ta 'anki bond disulfide wieħed iżid b'mod sinifikanti l-istabbiltà tal-istruttura spazjali.

denaturazzjoni proteina, tipikament akkumpanjat minn tnaqqis fis-solubilità. Flimkien ma 'dan preċipitat spiss formoli. Dan iseħħ fil-forma ta ' "Proteina baqta." F'konċentrazzjonijiet għolja ta 'l-komposti fis-soluzzjoni, "koagulazzjoni" jgħaddi s-soluzzjoni kollu, bħal, per eżempju, dan jiġri meta jagħli bajd. Meta denaturazzjoni tal-proteina jitlef attività bijoloġika tagħha. Dan il-prinċipju huwa bbażat l-użu ta ' aċidu karboliku (soluzzjoni milwiema phenol) bħala sustanza antisettika.

L-instabbiltà tal-istruttura spazjali, il-probabbiltà għolja ta 'falliment taħt l-influwenza ta' aġenti varji huwa ferm diffiċli li jiġu iżolati u r-riċerka proteina. wkoll ħolqot xi problemi meta jużaw il-komposti fil-mediċina u l-industrija.

Jekk il-denaturazzjoni ta 'proteina saret minn espożizzjoni għal temperaturi għoljin, tkessiħ bil-mod jieħu post ċerti kundizzjonijiet il-proċess renativatsii - irkupru ta' l-indiġeni konformazzjoni (oriġinali). Dan il-fatt juri li t-tqegħid tal-katina peptide hija konformi mal-istruttura primarja.

Il-formazzjoni tal-konformazzjoni nattivi (post sors) hija proċess spontanju. Fi kliem ieħor, dan l-arranġament jikkorrispondi għall-ammont minimu ta 'enerġija libera li tkun fir molekula. Wieħed jista bħala riżultat jiġi konkluż li l-istruttura spazjali tal-kompost hija kodifikata fis-sekwenza aċidu amminiku fil-ktajjen peptide. Dan imbagħad ifisser li polipeptidi kollha relatati minn alternazzjoni ta 'aċidi amino (per eżempju, ktajjen peptide mioglobinovye), se jieħdu konformazzjoni identiċi.

Proteini jista 'jkun differenzi sinifikanti fl-istruttura primarja, anki jekk ftit jew assolutament identiċi fl konformazzjoni.